Proteína em nosso Corpo
Quanto mais proteínas ingerirmos mais gordura são queimadas, a proteína é que ajuda na formação dos tecidos e inclusive os músculos.
O que são Aminoácidos e como são formados?
São compostos quartenários de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.Existem 300 tipos de aminoácios, mas somente 20 são utilizamos pelo nosso organismo.
Aminoácidos Primário
A proteína é dada quando a composição de polipeptídeo entram em centenas ou milhares de aminoácidos.
Composição molecular da Proteína
Existem proteínas que são constituidas somente por aminoácidos como a queratina (cabelo).Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:
Glicoproteínas : o grupo é um glicídio. Ex. mucina (saliva) e osteomucóide (ossos)
Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Ex. clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue)
Fosfoproteínas : o gurpo é um ácido fosfórico. Ex. vitelina(gema do ovo) e caseina (leite)
Núcleo proteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
Estrutura Primária de uma Proteína
É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”.
Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
Estrutura secundária de uma Proteína
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:
alfa-hélice;
folha-beta.
Estrutura terciária de uma Proteína
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo mantido por pontes de hidrogênio e dissulfito. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas.A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos.
Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efectua interações locais entre os aminoacidos que ficam próximos uns dos outros.
Estrutura quaternária de uma Proteína
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária.Elas são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.
Estrutural ou plástica
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade.São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.
Hormonal
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).Defesa
Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.
Energética
Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas.
Enzimática
Enzimas são proteínas capazes de catalizar reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.
As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima depende diretamente de sua estrutura. Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química.
Condutoras de gases
O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.Desnaturação
A desnaturação é um processo que ocorre quando a proteína perde sua 2ª e/ou 3ª estrutura, assim, automaticamente, a proteína perde sua função e forma. Os fatores que causam a desnaturação, são:- Aumento de temperatura (cada proteína suporta um certo calor, se isso é ultrapassado ela desnatura)
- Redução do PH (Acidez)
- Substancias caotrópicas(ex: Uréia)
CONTATO: 7758-3269 / ID 104*1762
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